Kolagen merupakan komponen struktural utama dari jaringan ikat putih (white connetive tissue) yang meliputi hampir 30 persen dari total protein pada jaringan dan organ tubuh vertebrata dan invertebrata. Pada mamalia, kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan ikat. Demikian juga pada burung dan ikan, sedangkan pada avertebrata kolagen terdapat pada dinding sel (Baily and Light,1989). Kolagen adalah sejenis protein. Secara alami mempunyai serat, menghubungkan dan mendukung jaringan tubuh lainnya, seperti kulit, tulang, tendon, otot, dan tulang rawan. Organ-organ internal juga didukung oleh kolegn bahkan juga ada dalam gigi. Di dalam tubuh ada sekitar 25 jenis kolagen yang terjadi secara alamiah.
Kolagen adalah salah satu protein yang paling banyak hadir dalam tubuh mamalia, termasuk manusia. Bahkan, itu membuat sekitar 25 persen dari jumlah total protein dalam tubuh. Bahkan ada juga orang yang menyebutkan bahwa kolagen seperti lem pada tubuh untuk melekatkan bersama-sama. Tanpa itu, tubuh akan, secara harfiah, berantakan. Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen. Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas dalam berbagai protein (Chaplin, 2005).
Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai struktur batang dengan BM 300.000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tiga rantai polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri, menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara group NH dari residu glisin pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat triple heliks (Wong, 1989).
Sintesis Kolagen
Asam amino dalam pembentukan kolagen
Kolagen berisi asam amino spesifik-Glycine, prolina, hidroksiprolina dan arginin. Asam amino ini memiliki pengaturan yang biasa di masing-masing rantai tiga subunit kolagen ini. Urutan ini sering mengikuti pola yang Gly-Pro-X atau Gly-X-Hyp, mana X mungkin salah satu residu asam amino. Prolina atau hidroksiprolina merupakan sekitar 1/6 dari total urutan. Glycine (Gly) ditemukan di hampir setiap residu ketiga. Glycine menyumbang 1/3 dari urutan berarti sekitar setengah dari urutan kolagen yang tidak glycine, prolina atau hidroksiprolina. Prolina (Pro) membuat sekitar 17% dari kolagen.
Kolagen juga memiliki dua jarang turunan asam amino yang secara tidak langsung dimasukkan selama terjemahan. Asam-asam amino yang ditemukan di lokasi tertentu relatif terhadap glisin dan diubah post-translationally oleh enzim yang berbeda, keduanya memerlukan vitamin C sebagai suatu kofaktor. Hidroksiprolina berasal dari prolina dan Hydroxylysine berasal dari lisin. Tergantung pada jenis kolagen, berbagai jumlah hydroxylysines yang glikosilasi (kebanyakan memiliki disakarida terpasang). Selain itu, pengulangan reguler dan tinggi glycine konten ditemukan dalam hanya beberapa fibrosa protein lain, seperti fibroin sutra. Dalam sutra 75-80% adalah -Gly-Ala-Gly-Ala-dengan 10% serina, dan elastin kaya glycine, prolina dan alanin (Ala), yang side group adalah gugus metil kecil, inert.Isi tinggi glycine tidak ditemukan dalam protein globular kecuali dalam bagian yang sangat singkat dari urutan mereka. Karena glycine adalah asam amino terkecil dengan rantai samping tidak ada, itu memainkan peran unik dalam fibrosa protein struktural. Kortisol merangsang degradasi kolagen (kulit) menjadi asam amino (Mandal, 2012).
a. Pembentukan tipe I kolagen
Tipe I kolagen adalah kolagen yang paling melimpah dalam tubuh menurut Mandal, (2012).
Dalam sel.
1. Selama terjemahan, dua jenis rantai peptida dibentuk pada ribosom sepanjang kasar retikulum endoplasma (RER). Ini disebut rantai alpha-1 dan alpha-2. Rantai peptida ini (dikenal sebagai preprocollagen) memiliki pendaftaran peptida pada setiap akhir dan peptida sinyal.
2. Preprocollagen kemudian dilepaskan ke lumen RER. Kemudian sinyal peptida diurai di dalam RER dan rantai peptida yang sekarang disebut pro-alpha rantai.
3. Hidroksilasi dari prolin dan lisin asam amino terjadi di dalam lumen. Proses ini bergantung pada asam askorbat (Vitamin C) sebagai suatu kofaktor. Lebih lanjut glikosilasi residu hydroxylysine tertentu terjadi.
4. Struktur heliks Triple dibentuk di dalam retikulum endoplasma dari setiap dua rantai alpha-1 dan satu jaringan alpha-2. Ini disebut procollagen.
5. Procollagen diangkut ke aparat golgi, di mana itu dikemas dan disekresikan oleh exocytosis.
Luar sel
1. Sekali luar sel, peptida pendaftaran diurai dan tropocollagen dibentuk oleh procollagen peptidase.
2. Molekul-molekul tropocollagen ini berkumpul untuk membentuk kolagen fibril, melalui pembentukan ikatan pertautan kovalen silang oleh lysyl oksidase yang menghubungkan hydroxylysine dan lisin residu. Beberapa kolagen fibril bentuk serat kolagen.
3. Kolagen mungkin melekat membran sel melalui beberapa jenis protein, termasuk fibronectin dan integrin.
C. Gangguan kolagen sintesis
Sebagaimana terbukti dari tangga kolagen sintesis, Vitamin C membentuk komponen penting dari proses. Kekurangan vitamin C menyebabkan penyakit kudis, penyakit serius dan menyakitkan di mana kolagen yang disintesis rusak dan tidak menghasilkan kuat jaringan ikat. Hal ini menyebabkan perdarahan dan mengupas gusi, hilangnya gigi, kulit perubahan warna dan non-penyembuhan luka. Sebelum abad ke-18, kondisi ini adalah terkenal antara durasi panjang ekspedisi militer di mana peserta dicabut dari makanan yang mengandung Vitamin C. Selain itu, penyakit autoimun seperti lupus eritematosus sistemik atau rheumatoid arthritis dapat terjadi dimana sistem kekebalan tubuh melihat kolagen sebagai asing dan serangan dan degradasi collgen dalam tubuh. Beberapa bakteri dan virus juga menghancurkan serat kolagen dalam tubuh atau mengganggu produksi (Mandal, 2012).
DAFTAR PUSTAKA
Bailey, A. J., dan Light, N. D., 1989, Connective Tissue in Meat and Meat Products, Elsevier Applied Science, pp, 238–242.
Wong, D. W. S., 1989, Mechanism and Theory in Food Chemistry, 77, Van Nostrand Reinhold Company Inc, New York.
Mandal, Ananya. 2012. Sintesis Kolagen. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis-(Indonesian).aspx. [diakses pada 28 desember 2017].
sumber
sumber
No comments:
Post a Comment